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=== Núcleo de 20S === El número y la diversidad de las subunidades de los núcleos de 20S dependen del organismo. Las subunidades especializadas son mayores en número en los organismos multicelulares que en los unicelulares, y son mayores en las células eucariotas que en las procariotas. Todas los núcleos de 20S consisten de 4 anillos heptagonales apilados, compuestos por dos tipos distintos de subunidades; subunidades α, de naturaleza estructural y subunidades β, generalmente de naturaleza catalítica. Los dos anillos exteriores están compuestos de subunidades α, que sirven de anclaje a las partículas reguladoras y sirven de puerta evitando la entrada arbitraria de proteínas a la cavidad interior. Los dos anillos internos, compuestos de subunidades β, albergan los sitios activos de las proteasas que realizan las reacciones catalíticas. El tamaño de los protesomas es relativamente conservado y suele ser de 150 ángstrom (Å) a 115Å. La cámara interior es como mucho de 53Å de ancho, aunque la entrada puede ser de casi 13Å, dando a suponer que los substratos proteínicos deben ser desdoblados para poder entrar. Los organismos Archaea tienen todas las subunidades proteosómicas α y β idénticas, mientras que los proteosomas eucariontes tienen 7 tipos distintos de subunidades. En los mamíferos, las subunidades β1, β2 y β5 son catalíticas, y aunque presentan un mecanismo común, presentan 3 tipos distintos de sustratos específicos, uno sobre la base de quimotripsina, otro con base en tripsina y el otro con base en PHGH.
Fuentes: es.wikipedia.org
Otras formas de subunidades β existen en β1i, β2i, y β5i, pudiendo expresarse en células hematopoyéticas, en respuesta a exposición de señales proinflamatorias, como las citocinas, en especial, el interferón gama. Los proteosomas que presentan estas subunidades especiales son conocidos como inmunoproteosomas.
Fuentes: es.wikipedia.org
=== Partículas reguladoras de 19S === En los eucariotas, las partículas reguladoras de 19S, o pestañas, consisten de 19 proteínas individuales pudiendo dividirse estas en dos grupos; una "base" de 10 proteínas, que se une directamente al anillo α exterior del núcleo de 20S y una "tapa" de 9 proteínas donde se une el complejo poliubicuitínico. De las 10 proteínas de la base, 6 presentan sitios activos de ATPasa. La asociación entre el núcleo de 20S y las partículas reguladoras de 19S entre sí, requiere de la unión de ATP a los sitios activos de unión de ATP en las partículas de 19S. La hidrólisis de ATP es necesaria para que el complejo entero pueda degradar una proteína doblada y ubicuitinizada. Aun así, no está claro si la energía resultante de la hidrólisis es utilizada para el desdoblamiento del sustrato, o para permitir la entrada hacia el núcleo o ambos. Hasta el 2006 todavía no se ha resuelto la estructura de los proteosomas de 26S, pero se supone que tanto las partículas reguladoras de 19S y como las de 11S se unen de manera similar al anillo α del núcleo de 20S. Algunos componentes individuales de las partículas de 19S, también tienen su participación en otros sistemas reguladores. Por ejemplo, Gankyrin es una recién descubierta proteína oncogénica, que forma parte de la partícula reguladora de 19S, que une a la ciclina dependiente de kinasa CDK4, y también juega un rol importante en el reconocimiento de la proteína P53 ubicuitinizada, gracias a su afinidad a la ligasa de ubicuitina MDM2.
Fuentes: es.wikipedia.org
=== Partículas reguladoras de 11S === Los núcleos de 20S también se pueden asociar a un segundo tipo de partículas reguladoras, denominadas de 11S, con forma de estructura heptagonal que no contienen sitios activos de ATPasa, siendo capaces de promover solo la degradación de pequeños péptidos y no de proteínas enteras. Se supone que esta incapacidad esta derivada de la imposibilidad de desdoblar sustratos mayores. La estructura recién mencionada es conocida con el nombre de PA28 o REG. Los mecanismos por los cuales se une al núcleo central a través de las terminales-C de sus subunidades proteicas, que inducen cambios en la conformación de los anillos α para abrir las partículas de 20S, parecerían ser similares a los de las partículas de 19S. La expresión de las partículas de 11S es inducida por el interferón gama y es responsable, junto con las subunidades β del inmunoproteosoma, de la generación de péptidos que se unen al complejo mayor de histocompatibilidad.
Fuentes: es.wikipedia.org
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Lo decisivo son la pureza y la analítica (HPLC, espectrometría de masas), una reconstitución correcta y un almacenamiento adecuado.%!(EXTRA string=Péptido)
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